胃蛋白酶原是由主細(xì)胞合成的，并以不具有活性的酶原顆粒形式貯存在細(xì)胞內(nèi)。當(dāng)細(xì)胞內(nèi)充滿酶原顆粒時(shí)，它對(duì)新的酶原的全盛2產(chǎn)生負(fù)反饋?zhàn)饔谩３掷m(xù)的刺激可使主細(xì)胞內(nèi)的顆粒歷釋放而完全消失，便分泌仍繼續(xù)進(jìn)入，說明酶原也可以不經(jīng)過顆粒的形式直接釋放出來。

　　分泌入胃腔內(nèi)的胃蛋白酶原在胃酸的作用下，從分子中分離出一個(gè)小分子的多肽，轉(zhuǎn)變?yōu)榫哂谢钚缘奈傅鞍酌浮Ｒ鸭せ畹奈傅鞍酌笇?duì)胃蛋白酶原也有激活作用。

　　胃蛋白酶能水解食物中的蛋白質(zhì)，它主要作用于蛋白質(zhì)及多肽分子中含苯丙氨酸或酪氨酸的肽鍵上，其主要分解產(chǎn)物是胨，產(chǎn)生多肽或氨基酸較少。胃蛋白酶只有在酸性較強(qiáng)的環(huán)境中才能發(fā)揮作用，其最知pH為2。隨著pH的升高，胃蛋白酶的活性即降低，當(dāng)pH升至6以上時(shí)，此酶即發(fā)生不可逆的變性。