酶（enzyme）是生物體活細胞產生的具有催化活性的蛋白質，是生物催化劑。酶具有催化效率高、專一性強、易失活、反應條件溫和、酶活性可調控等特點，雙成分酶的催化活性還與輔因子有關。根據酶蛋白分子結構不同，酶可分為單體酶、寡聚酶和多酶體系。近年來還發現了以RNA為主要成分，具催化活性的核酶。酶分為六大類，即氧化還原酶類、轉移酶類、水解酶類、裂合酶類、異構酶類和合成酶類。酶有系統名和慣用名。酶與底物形成中間產物而使反應沿一個低活化能途徑進行，酶活性中心的結合部位決定酶對底物的專一性，催化部位決定催化活性和效率。無催化活性的酶原經蛋白酶水解斷裂幾處肽鍵，并去除幾個肽段后形成活性中心而具有了催化活性。酶促反應動力學研究底物濃度、酶濃度、溫度、pH值、激活劑和抑制劑等對酶促反應的影響。米氏方程是反映底物濃度和反應速度之間關系的動力學方程。米氏常數是酶的特征性常數，可用來表示酶和底物親和力的大小。米氏常數與底物濃度和酶濃度無關，而受溫度和pH值的影響，競爭性抑制劑米氏常數增大，最大反應速度不變；非競爭性抑制劑米氏常數不變，最大反應速度減小；反競爭性抑制劑米氏常數減小，最大反應速度減小。變構酶是重要的調節酶，同工酶在調節中也有重要意義。維生素是酶或輔酶的重要組成成分。

Payon及Persoz于1833年從麥芽提取液中分離得到一種能水解淀粉的物質，他們稱之為淀粉酶（diastase），1876年，Kuhne將這類生物催化劑統稱為酶。酶的化學本質是蛋白質的結論，是1926年間，Sumner第一次從刀豆中提取出脲酶（urease），并得到了結晶，證明該酶具有蛋白質的一切屬性之后，才被認定的。酶具有蛋白質的屬性主要表現在：

1. 酶的化學組成中，氮元素的含量在16%左右；

2. 酶是兩性電解質，酶在水溶液中，可以進行兩性解離，有確定的等電點（pI）；

3. 酶的分子量很大，其水溶液具有親水膠體的性質，不能透析；

4. 酶分子具有一、二、三、四級結構；

5. 酶受某些物理因素如加熱、紫外線照射等及化學因素如酸、堿、有機溶劑等的作用而變性或沉淀，喪失酶的活性；

6. 酶水解后，生成的最終產物也為氨基酸。

在酶的概念中，強調了酶是生物體活細胞產生的，但在許多情況下，細胞內生成的酶，可以分泌到細胞外或轉移到其它組織器官中發揮作用。通常把由細胞內產生并在細胞內部起作用的酶稱為胞內酶（endoenzyme），而把由細胞內產生后分泌到細胞外面起作用的酶稱為胞外酶（extroenzyme）。一般主要是水解酶類，如淀粉酶、脂肪酶（lipase）、人體消化道中的各種蛋白酶（proteinase）都屬胞外酶。而水解酶類以外的其它酶類都屬胞內酶。

在生物化學中，常把由酶催化進行的反應稱為酶促反應（enzymatic reaction）。在酶的催化下，發生化學變化的物質稱為底物（substrate），反應后生成的物質稱為產物（product）。