1.蛋白質的一級結構　多肽鏈中氨基酸的排列順序稱為蛋白質的一級結構，蛋白質一級結構中的主要化學鍵是肽鍵，有些蛋白質還包含二硫鍵。蛋白質一級結構是高級結構的基礎，但不是唯一決定因素。

　　2.蛋白質的二級結構　蛋白質分子中某一段肽鏈的局部空間結構，也就是該肽鏈主鏈骨架原子的相對空間位置，并不涉及氨基酸殘基側鏈的構象。蛋白質二級結構包括α-螺旋、β-折疊、β-轉角和無規卷曲。維持蛋白質二級結構的化學鍵是氫鍵。

　�。�1）α-螺旋：①多肽鏈的主鏈圍繞中心軸呈有規律的螺旋式上升，螺旋的走向為順時針方向，即右手螺旋；②氨基酸側鏈伸向螺旋外側；③每個肽鍵的亞氨基氫和第四個肽鍵的羰基氧形成氫鍵，依此類推，肽鏈中的全部肽鍵都形成氫鍵，以穩固α-螺旋結構；④每3.6個氨基酸殘基螺旋上升一圈。螺距為0.54nm，所以每個氨基酸殘基上升的高度為0.15nm.（2）β-折疊：①多肽鏈充分伸展，每個肽單元Cα為旋轉點，依次折疊成鋸齒結構；②氨基酸側鏈交替地位于鋸齒狀結構的上、下方；③兩條以上肽鏈或一條肽鏈內的若干肽段平行排列，通過鏈間羰基氧和亞氨基氫形成氫鍵，從而穩固β-折疊結構；④肽鏈有順式平行和反式平行兩種。

　　（3）β-轉角：①常發生于肽鏈180°回折時的轉角上；②通常有4個氨基酸殘基組成，其第一個殘基的羰基氧與第四個殘基的亞氨基氫可形成氫鍵。

　　（4）無規卷曲：沒有確定規律性的那部分肽鏈結構。

　　3.蛋白質的三級結構　整條肽鏈中全部氨基酸殘基的相對空間位置，即整條肽鏈所有原子在三維空間的排布位置。蛋白質三級結構的形成和穩定主要靠次級鍵——疏水作用，離子鍵、氫鍵和Vanderwaals等。一些蛋白質的三級結構可形成數個結構域，各結構域都有特殊的功能。例如纖連蛋白每條多肽鏈含有6個結構域，分別與細胞、膠原、DNA和肝素等結合。

　　4.蛋白質的四級結構　有些蛋白質分子含有兩條或多條肽鏈，才能完整地表達功能，每一條多肽鏈都有其完整的三級結構，稱為蛋白質的亞基。亞基與亞基之間呈特定的三維空間分布，并以非共價鏈相連接，蛋白質分子中各亞基的空間分布及亞基接觸部位的布局和相互作用，稱為蛋白質的四級結構。維系四級結構的作用力主要是疏水作用，氫鍵和離子鍵也參與維持四級結構。并非所有蛋白質都有四級結構。含有四級結構的蛋白質，單獨的亞基一般沒有生物學功能。

　　5.蛋白質空間構象的正確形成，除一級結構為決定因素外，還需分子伴侶的參與。分子伴侶是一類幫助新生多肽鏈正確折疊的蛋白質，其作用：①蛋白質在合成時，分子伴侶可逆地與未折疊肽段的疏水部分結合隨后松開，如此重復進行可防止錯誤的聚集發生，使肽鏈正確折疊。②分子伴侶也可與錯誤聚集的肽段結合，使之解聚后，再誘導其正確折疊。③分子伴侶對蛋白質分子中二硫鍵的正確形成，起到重要作用。

　　蛋白質的分子結構基本概念

　　1.肽單元（Peptideunit）　參與肽鍵的6個原子——C_α1，C，O，N，H，C_α2位于同一平面，C_α1和C_α2在平面上所處的位置為反式（trans）構型，此同一平面上的6個原子構成肽單元。

　　2.模序（motif）　在許多蛋白質分子中，兩個或三個具有二級結構的肽段，在空間上相互接近，形成一個具有特殊功能的空間結構。一個模序總有其特征性的氨基酸序列，并發揮特殊的功能，如鋅指結構，α-螺旋-環-α-螺旋。

　　3.結構域（domain）　分子量大的蛋白質三級結構常可分割成1個和數個球狀或纖維狀的區域，折疊得較為緊密，具有獨立的生物學功能，稱為結構域。如纖連蛋白含有6個結構域。